Pracownia podstaw biofizyki 1100-3BB13
Pracowni Pracownia podstaw biofizyki przewidziana jest na maksymalnie 16 studentów (8 grup dwuosobowych).
Każda z grup wykonuje 10 ćwiczeń obowiązkowych prezentujących konkretne metody (patrz lista poniżej). Na koniec semestru, ale wyłącznie po zaliczeniu części obowiązkowej (tj. oddaniu ocenionych pozytywnie 10 opisów ćwiczeń obowiązkowych), każdy student wykonuje jedno lub dwa dodatkowe ćwiczenia wybrane z listy ćwiczeń dodatkowych. Jeśli student ma jedno niezaliczone ćwiczenie podstawowe, może przystąpić do jednego ćwiczenia dodatkowego.
Lista ćwiczeń obowiązkowych i dodatkowych zmienia się w kolejnych latach, w zależności od możliwości prezentacji konkretnej metody eksperymentalnej w danym roku akademickim.
Przykładowy zestaw dziesięciu ćwiczeń obowiązkowych:
1. Spektroskopia UV/VIS absorpcja
2. Spektroskopia w podczerwieni
3. Wyznaczanie aktywności enzymatycznej przy użyciu licznika scyntylacyjnego
4. Różnicowa kalorymetria skaningowa (DSC)
5. Miareczkowania fluorescencyjne
6. Spektroskopia UV/VIS emisja
7. Ultrawirowanie analityczne
8. Pomiary kinetyczne metodą zatrzymanego przepływu (stopped-flow)
9. Krystalizacja białek
10. Pomiary spektroskopowe z wykorzystaniem czytnika mikropłytek
Przykładowa lista ćwiczeń dodatkowych:
1. Izotermiczna kalorymetria
2. Spektroskopia dichroizmu kołowego CD
3. Spektroskopia NMR
4. Denaturacja białek
5. Inhibicja reakcji enzymatycznych
6. Metody izotopowe
7. Metody chromatograficzne
8. Pomiary czasów życia stanów wzbudzonych
9. Spektrometria mas (MS)
10. Badania spektroskopowe form tautomerycznych zasad i/lub nukleozydów
11. Formy jonowe, spektrofotometryczne wyznaczanie pK, pK* (pK stanu wzbudzonego)
12. Spektroskopia ATR FTIR
Przewidywany nakład pracy studenta:
Uczestnictwo w zajęciach: 90 h
Przygotowanie do zajęć i przygotowanie sprawozdań z wykonanych ćwiczeń: 120 h
Rodzaj przedmiotu
Tryb prowadzenia
Założenia (opisowo)
Koordynatorzy przedmiotu
Efekty kształcenia
Wiedza:
1. znajomość podstaw spektroskopii molekularnej
2. znajomość budowy i właściwości spektroskopowych nukleozydów, nukleotydów, aminokwasów, kwasów nukleinowych, białek
3. znajomość metod spektroskopowych stosowanych w badaniach biofizycznych
4. znajomość metod analizy oddziaływań białko-ligand
5. znajomość zagadnień z zakresu kinetyki i inhibicji reakcji enzymatycznych
6. znajomość podstaw wirowania analitycznego
7. znajomość metod krystalizacji białek
Umiejętności:
1. umiejętność samodzielnego wykonania prostych eksperymentów z zakresu biofizyki molekularnej
2. umiejętność pracy w zespole
3. umiejętność obsługi podstawowej aparatury badawczej stosowanej w badaniach biofizycznych
4. umiejętność opracowania, analizowania i prezentowania własnych wyników
Postawy:
1. zrozumienie, na czym polega etyka pracy badawczej
2. świadomość odpowiedzialności za własne wyniki
3. dbałość o bezpieczeństwo pracy z substancjami chemicznymi, biologicznymi i aparaturą stosowaną w badaniach biofizycznych
Kryteria oceniania
Dopuszczalnej liczba nieobecności podlegających usprawiedliwieniu:
dwie w semestrze
Na zaliczenie i ocenę końcową z poszczególnych ćwiczeń składają się trzy elementy:
1. kolokwium wstępne
2. wykonanie ćwiczenia
3. samodzielne przygotowanie prawidłowego sprawozdania z wykonanego ćwiczenia
Literatura
1. G. Ślósarek, „Biofizyka molekularna. Zjawiska. Instrumenty. Modelowanie”, PWN, Warszawa
2. Z. Kęcki, „Podstawy spektroskopii molekularnej”, PWN, Warszawa
3. P.W. Atkins, „Chemia fizyczna”, PWN, Warszawa
4. Praca zbiorowa, „Metody spektroskopowe i ich zastosowanie do identyfikacji związków organicznych", WNT, Warszawa
5. A. Kawski „Fotoluminescencja roztworów”. PWN, Warszawa
6. R.A. Copeland, „Enzymes” Wiley-VCH, New York
7. A. Fersht, „Structure and mechanism in protein science” W.H. Freeman and Company, New York
8. G.U. Nenhaus „Protein-ligand interactions. Methods and applications” Human Press, Totowa, New Jersey.
9. C.A. Parker „Photoluminescence of solutions” Elsevier, Amsterdam
10. J.R. Lakowicz, „Principles of Fluorescence Spectroscopy”, Kluwer Academic/Plenum Press Publisher, New York, Boston, Dordrecht, London, Moscow
11. T.A. Waigh "Applied Biophysics", John Wiley & Sons Ltd
12. J. Drenth "Principles of Protein X-Ray Crystallography" Springer
Więcej informacji
Więcej informacji o poziomie przedmiotu, roku studiów (i/lub semestrze) w którym się odbywa, o rodzaju i liczbie godzin zajęć - szukaj w planach studiów odpowiednich programów. Ten przedmiot jest związany z programami:
Dodatkowe informacje (np. o kalendarzu rejestracji, prowadzących zajęcia, lokalizacji i terminach zajęć) mogą być dostępne w serwisie USOSweb: