Enzymologia-z 1400-215ENZ-z

. Enzymy, izoenzymy, antyzymy, abzymy, rybozymy i deoksyrybozymy.
2. Budowa enzymów. Grupy prostetyczne, koenzymy i ich udział w katalizowanych
reakcjach. Rola jonów metali. Identyfikacja grup czynnych w centrum aktywnym.
3. Specyficzność oraz mechanizm działania enzymów.
4. Charakterystyka ilościowa enzymów: szybkość początkowa, oznaczanie
aktywności i sposoby jej wyrażania.
5. Katalityczne właściwości enzymów. Czynniki wpływające na szybkość reakcji
enzymatycznych (stężenie enzymu, substratu, pH, temperatura). Wyznaczanie wartości
energii aktywacji.
6. Inhibicja i inaktywacja enzymów. Inhibicja odwracalna, nieodwracalna, współzawodnicza,
niewspółzawodnicza, awspółzawodnicza, mieszana oraz na zasadzie sprzężenia zwrotnego.
Aktywacja enzymów. Czynniki stabilizujące.
7. Nomenklatura i klasyfikacja enzymów.
8. Enzymy allosteryczne i ich działanie. Allosteryczne rybozymy (aptazymy i maksizymy).
9. Enzymy o formach przemiennych, enzymy bifunkcyjne oraz enzymy o funkcjach
dodatkowych
10. Kompleksy wieloenzymowe: przykłady i charakterystyka.
11. Izolowanie i oczyszczanie enzymów: materiał wyjściowy, ekstrakcja, oczyszczanie
na zasadzie różnic rozpuszczalności białek, sączenia molekularnego i oddziaływania grup
funkcyjnych (chromatografia powinowactwa biologicznego, jonowymienna,
kowalencyjna, hydrofobowa). Metody oznaczania białka. Bilans oczyszczania. Kryteria
czystości.
12. Immobilizacja enzymów i jej znaczenie w biotechnologii. Wykorzystanie
enzymów w analityce, diagnostyce medycznej, przemyśle spożywczym, chemicznym i
farmaceutycznym.