Biospektroskopia 1200-2SPEC72M
Wykład ma za zadanie:
a) przypomnieć fizyczne podstawy metod spektroskopowych stosowanych w biochemii i biofizyce,
b) zapoznać studenta z problematyką struktur i dynamiki biopolimerów jako typowym obszarem zastosowań spektroskopii molekularnej,
c) przedstawić konkretny zakres problemów badawczych i diagnostycznych z zakresu biofizyki i biologii molekularnej: in vitro, jaki i vivo, w których wykorzystywane są metody biospektroskopowe.
Wykład rozpocznie wprowadzenie do fizycznych podstaw procesów absorpcji i emisji promieniowania elektromagnetycznego przez molekuły. Główne bloki tematyczne dotyczące m.in. spektroskopii UV-VIS, fluorescencji, spektroskopii wibracyjnej FTIR i Ramana, jak również dichroizmu kołowego będą ilustrowane typowymi zastosowaniami tych metod w badaniach biomolekuł, białek, kwasów nukleinowych, oraz komórek i tkanek.
Szczegółowo omówione zostaną następujące zagadnienia:
1) efekt hipochromowy w widmach elektronowych podwójnej helisy DNA oraz wykorzystanie spektroskopii UV do śledzenia denaturacji DNA;
2) znakowanie fluorescencyjne biopolimerów oraz śledzenie ruchu w obrębie organelli komórkowych za pomocą zjawiska FRET;
3) spektroskopia fluorescencyjna w diagnostyce medycznej, fizyczne podstawy terapii fotodynamicznej;
4) biomedyczne zastosowania spektroskopii FTIR oraz Ramana;
5) badania konformacji białek i kwasów nukleinowych za pomocą dichroizmu kołowego.
Ponadto, w ramach wykładu zaprezentowane zostaną możliwości zastosowania metod spektroskopowych w rozwiązywaniu różnych problemów w biochemii (identyfikacja związków organicznych, określanie budowy związków chemicznych, zastosowania analityczne).
Wykład = 30 godzin.
Samodzielne przygotowanie do każdego wykładu (1 godzina tygodniowo) = 15 godzin.
Przygotowanie do egzaminu = 30 godzin.
Razem = ok. 75 godzin.
Rodzaj przedmiotu
Tryb prowadzenia
Koordynatorzy przedmiotu
Efekty kształcenia
W toku wykładu student powinien nabyć kompetencji w zakresie:
a) trafnego wyboru metod spektroskopowych do rozwiązywania typowych problemów z zakresu badań struktur białek i kwasów nukleinowych.
b) interpretowania widm dichroizmu kołowego, FT-IR, ramanowskich w kontekście konformacji biopolimeru.
c) określenia zakresu stosowalności metod UV-VIS, FT-IR, spektroskopii ramanowskiej, spektroskopii dichroizmu kołowego, oraz fluorescencji ze względu na wielkość, homogeniczność i dynamikę badanego układu bio-molekularnego.
e) zrozumienia fizycznych czynników ograniczających zastosowanie poszczególnych metod spektroskopowych w badaniach biomolekuł.
Kryteria oceniania
Obecność obowiązkowa. Dopuszczana usprawiedliwiona nieobecność na 3 wykladach.
Egzamin końcowy przeprowadzany w formie ustnej: odpowiedz na 3 losowo wybrane pytania. Czas trwania egzaminu - 30 minut.
Praktyki zawodowe
Nie dotyczy
Literatura
Po polsku:
a) P. W. Atkins, Chemia Fizyczna, PWN, Warszawa, 2003.
b) Z. Kęcki, Podstawy spektroskopii molekularnej, PWN, Warszawa, 1992.
c) L. Stryer "Biochemia" PWN, Warszawa, 2003.
d) Biospektroskopia tomy 1-5 / pod red. Jacka Twardowskiego, Warszawa, PWN, 1989.
Po angielsku:
a) Kensal E. van Holde, W. Curtis Johnson, P. Shing Ho Principles of physical biochemistry, Upper Saddle River, NJ, Pearson Education International, 2006. (Biblioteka Wydzialu Chemii UW)
b) Charles R Cantor, Paul R Schimmel Biophysical Chemistry Part I: The Conformation of Biological Macromolecules; Part II: Techniques for the Study of Biological Structure and Function; Part III: The Behavior of Biological Macromolecules, New York : W. H. Freeman and Company, 1980, 2001, 2002 (Biblioteka Wydzialu Chemii UW)
c) Donald T. Haynie Biological Thermodynamics Cambridge University Press, 2001.
Więcej informacji
Dodatkowe informacje (np. o kalendarzu rejestracji, prowadzących zajęcia, lokalizacji i terminach zajęć) mogą być dostępne w serwisie USOSweb: