Biofizyka molekularna - 2 1101-519
Celem wykładu jest omówienie wybranych problemów biofizyki molekularnej oraz zapoznanie słuchaczy z biofizyka współczesną, rozumianą jako jedna z dziedzin fizyki. Omówione będą teoretyczne i doświadczalne podstawy biofizyki molekularnej. Pokazane będą możliwości i ograniczenia zastosowania fizyki w badaniach układów biologicznych.
Program:
1. Teoretyczne podstawy metod relaksacyjnych.
2. Przegląd metod doświadczalnych (skok temperatury, skok pola elektrycznego, spektroskopia zatrzymanego przepływu, laserowa fotoliza błyskowa) na przykładzie wybranych problemów badawczych.
3. Zastosowanie metod modelowania molekularnego i symulacji komputerowych w analizie wyników badan metodami relaksacyjnymi.
4.Krystalizacja białek - czynniki wpływające na rozpuszczalność, nukleację i wzrost kryształów; diagram fazowy, najczęściej stosowane precypitanty; metody krystalizacyjne: wiszącej i siedzącej kropli, dializa, mikro- i makroposiew, "screeny"; jakość i właściwości kryształów białek.
5.Krystalografia białek - podstawy fizyczne i teoretyczne; techniki doświadczalne, źródła i detektory; etapy rozwiązywania struktury i problemy, jakie stwarzają kolejne etapy, problem fazowy; zdolność rozdzielcza; krystalografia rozdzielcza w czasie.
6.Magnetyczny rezonans jądrowy w naukach biologicznych.
a) Nieinwazyjne śledzenie metabolizmu w komórkach i tkankach (in vivo NMR).
b) Obrazowanie MRI (magnetic resonance imaging) struktur i funkcji żywych organizmów; łączenie obrazowania z "in vivo NMR"
c) Badanie dynamiki i struktur błon biologicznych: techniki "broad line" i "cross-polarization magic angle spinning" (CPMAS).
7. Podstawy teoretyczne fotofizyki cząsteczek biologicznych.
8. Techniki i metody nowoczesnej spektroskopii emisyjnej cząsteczek biologicznych.
9. Czas życia stanu wzbudzonego i interpretacja zaników natężenia emisji.
10. Interpretacja anizotropii stanu ustalonego i zaników anizotropii fluorescencji.
11. Bezpromieniste wygaszanie stanów wzbudzonych przez zjawiska wewnątrzcząsteczkowe i międzycząsteczkowe.
12. Jednoczesna absorpcja dwóch fotonów - podobieństwa i różnice między fluorescencja powstająca w wyniku wzbudzeń jedno- i wielo-fotonowych.
13. Techniki emisyjne w mikroskopii, obrazowaniu strukturalnym komórek i tkanek oraz w diagnostyce medycznej.
14. Strukturalne i fizyczne własności cząsteczek biologicznych na podstawie spektroskopii dichroizmu kołowego (CD), absorpcji w podczerwieni (IR) oraz rozpraszania Ramana.
Opis sporządził Borys Kierdaszuk, listopad 2010.
Nakład pracy:
Wykłady: 4 godziny tygodniowo = 60 godzin;
Powtórzenie wykładów: 4 godziny tygodniowo = 60 godzin;
Przygotowanie do egzaminu: 30 godzin;
Razem: 150 godzin
Rodzaj przedmiotu
Założenia (lista przedmiotów)
Efekty kształcenia
Wiedza:
1. Znajomość elementarnych zagadnień biofizyki molekularnej związanych z układami biologicznymi
2. Znajomość podstawowych zagadnień związanych z oddziaływaniem promieniowania elektromagnetycznego z układami biologicznymi
3. Znajomość metod krystalizacji i krystalografii czasteczek biologicznych
4. Znajomość termodynamicznego opisu własności układów cząsteczkowych w stanie równowagi termodynamicznej, zjawisk zachodzących w stanach nierównowagowych oraz fizycznych podstaw ich opisu
Umiejętności:
1. Planowanie i wykonywanie doświadczeń z czasteczkami i makrocząsteczkami biologicznymi
2. Posługiwanie się analizą danych spektroskopowych w rozwiazywaniu problemów fizycznych układów czasteczek biologicznych
3. Analiza problemów związanych z oddziaływaniem fal elektromagnetycznych z makroczasteczkami biologicznymi
4. Analiza ziawisk asocjacji i rozpoznawania się czasteczek biologicznych
5. Analiza obrazowania przestrzennego komórek i tkanek.
Kryteria oceniania
Egzamin końcowy pisemny w postaci 10 pytań otwartych.
Praktyki zawodowe
brak
Literatura
1. C.R. Cantor i P.R. Schimmel, Biophysical Chemistry, W.H. Freeman and Co., New York, Part I-III, 1980.
2. C.F. Bernasconi, Relaxation Kinetics, Academic Press, New York, 1976.
3. J.A. McCammon , S. Harvey, Dynamics of Proteins and Nucleic Acids. Cambridge University Press, Cambridge, 1987.
4. K. Wuthrich, NMR in Biological Research: Peptides and Proteins. North-Holland, Amsterdam, 1976.
5. J.R. Lakowicz, Principles of Fluorescence Spectroscopy. 3rd edition, Springer-Verlag, 2006.
6. A. Kawski, Photoluminescence of Solutions, (in polish) PWN, Warsaw, 1992.
7. A.R. Fersht, Enzyme Structure and Mechanism. W. H. Freeman and Company, San Francisco, 1985.
8. W. Saenger, Principles of Nucleic Acid Structure. Springer-Verlag, New York and Berlin, 1984.
9. D.E. McRee, Practical Protein Crystallography, 2nd edition, Academic Press, San Diego, 1999.
10. J. Drenth, Principles of Protein X-Ray Crystallography. 3nd edition, Springer-Verlag, New York, 2006.
Więcej informacji
Dodatkowe informacje (np. o kalendarzu rejestracji, prowadzących zajęcia, lokalizacji i terminach zajęć) mogą być dostępne w serwisie USOSweb: