Pracownia biofizyczna II stopnia 1100-4BM14

W pierwszej części Pracowni przedstawione zostana następujące metody badawcze biofizyki molekularnej:
1. Zastosowania spektrometrii mas w badaniach białek i peptydów
2. Zastosowania metod dynamiki molekularnej w badaniach biopolimerów
3. Zastosowanie metod interferometrii biowarstwowej w badaniach oddziaływań międzycząsteczkowych.
4. Zastosowania plazmonowego rezonansu powierzchniowego w badaniu oddziaływań międzycząsteczkowych
5. Zastosowanie termoforezy mikroskalowej w badaniach oddziaływania białko-ligand
6. Zastosowania mikrowagi kwarcowej w badaniach oddziaływania białko-białko
7. Zastosowanie metod elektrofizjologii w badaniach błon biologicznych

Przedstawienie każdej z metod badawczych będzie miało formę wykładu wygłoszonego przez Prowadzącego, prezentacji eksperymentów z wykorzystaniem aparatury związanej z daną metodą (albo w laboratorium, albo, jeśli t obędzie niemożliwe, w formie filmu), zapoznania sie przez studentów z artykułem naukowym poświeconym danej metodzie, wedle wyboru Prowadzącego i sporzadzeniu przez studenta raportu z workshopu, który będzie oceniony przez Prowadzącego. Akceptacja raportu przez Prowadzącego stanowi zaliczenie stidentowi zajęć poświęconych danej metodzie badawczej.

W drugiej części Pracowni studenci, albo indywidualnie, albo w parach, będą mogli, w zależności od sytuacji epidemicznej i możliwości Instytucji Prowadzącego, wykonać eksperymenty wykorzystujące dwie wybrane spośród powyższej listy metody doświadczalne, rozwiązując jakiś problem sformułowany przez Asystenta prowadzącego dane ćwiczenie, lub też otrzymają, do opracowania, dane jakie można uzyskać wykonując te eksperymenty. Na podstawie wyników badań własnych lub na podstawie wyników do opracowania dostarczonych przez Prowadzacego, student sporządza raport, oceniany przez Prowadzącego. Zaliczenie raportu, na ocenę, przez Prowadzącego zamyka cykl zajęć drugiej części poświeconej głębszemu poznaniu wybranej metody badawczej.

Kierunek podstawowy MISMaP

fizyka

Tryb prowadzenia

mieszany: w sali i zdalnie

Założenia (opisowo)

Pracownia biofizyczna II stopnia jest przeznaczona dla studentów Zastosowań Fizyki w Biologii i Medycynie, I roku studiów II stopnia, którzy realizują studia w zakresie biofizyki molekularnej. W zajęciach mogą uczestniczyć studenci zakwalifikowania na studia II stopnia na Wydziale Fizyki. Studenci uczestniczący w zajęciach na tej Pracowni zapoznają się z metodami badawczymi biofizyki molekularnej, które nie są dostępne w Zakładzie Biofizyki lub też będzie to znaczące pogłębienie znajomości metod wykorzystywanych w Zakładzie.

Koordynatorzy przedmiotu

Jan Antosiewicz

Efekty kształcenia

Student po odbyciu zajęć na Pracowni:
1. zna pewne nowe metody lub ma pogłębioną znajomość już poznanych metod badawczych biofizyki molekularnej (K_W04, K_W05).
2. potrafi zaplanować, we współpracy z pracownikiem naukowo-dydaktycznym, zaawansowane eksperymenty fizyczne i/lub symulacje komputerowe, wykorzystujące te metody(K_U02).
3. Zdobył umiejętność krytycznej analizy wyników pomiarów lub przeprowadzonych symulacji i oceny dokładności uzyskanych wyników
(K_U03).
4. Zdobycie umiejętności przedstawienia wyników tych badań w formie pisemnej, która może być podstawą przygotowania manuskryptu
publikacji o charakterze naukowym (K_U07).
5. Poznał zasady bezpieczeństwa i higieny pracy w zakresie stosowanych metod badawczych (K_W08).

Kryteria oceniania

Każde zajęcia, 7 zajęć typu workshop i 2 zajęcia typu laboratorium, kończą się sporządzeniem raportu i wystawieniem oceny przez Prowadzącego. Na podstawie ocen cząstkowych, Koordynator wystawia ocenę końcową. Waga ocen cząstkowych z jednodniowych workshopów wynosi 0.08 waga ocen cząstkowych z 4 tygodniowych zajęć laboratoryjnych wynosi 0.22

Praktyki zawodowe

nie ma

Literatura

1. Kevin M. Downard a and Simin D. Maleknia, Mass spectrometry in structural proteomics: The case for radical probe protein footprinting, Trends in Analytical Chemistry 110 (2019) 293-302
2. B. Miedziak et al., Kinetic analysis of IFIT1 and IFIT5 interactions with different native and engineered RNAs and its consequences for designing mRNA-based therapeutics, RNA, 26 (2020) 58-68;
3. Motohiro Tagaya, In situ QCM-D study of nano-bio interfaces
with enhanced biocompatibility, Polymer Journal (2015) 47, 599-608;
4. A. Hollingsworth and R. O. Dror, Molecular Dynamics Simulation for All, Neuron, vol. 99, no. 6, pp. 1129–1143;
5. K. Dołowy, A. Szewczyk, S. Pikuła. "Błony biologiczne". Wydawca: Wydawnictwo Śląsk, 2002, ISBN: 8371642954
6. Jerabek-Willemsen M. et al. MicroScale Thermophoresis: Interaction analysis and beyond. Journal of Molecular Structure (2014), 1077, 101-113
7. Xiao-Li Zhou, Yunze Yang, Shaopeng Wang and Xian-Wei Liuunze, Surface Plasmon Resonance Microscopy: From Single-Molecule Sensing to Single-Cell Imaging, Angew. Chem. Int. Ed. 2020, 59, 1776-1785;

Więcej informacji

Dodatkowe informacje (np. o kalendarzu rejestracji, prowadzących zajęcia, lokalizacji i terminach zajęć) mogą być dostępne w serwisie USOSweb:

Strona przedmiotu 1100-4BM14 w USOSweb